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发布时间：2022-04-20 04:32
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时间：2023-08-30 17:04
链霉菌双重锌氨基肽酶残基催化作用的的证明
Yifat Fundoiano-Hershcovitza， Larisa Rabinovitcha， Yael Languta， 维拉Reilandb， Gil Shohamb和Yuval Shoham生物工艺学和食物工程学的部门， 催化科学和技术学院， Technion以色列技术研究所， 海法32000， 以色列
无机化学的Israelb部门和实验室为结构化学和生物， 耶路撒冷西伯来大学， 耶路撒冷91904， 以色列
接受2004年6月16日; 校正2004年7月1日; 接受2004年7月1日。 线上可以得到的2004年7月14日。
摘要
氨基肽酶从链霉菌 (SGAP)用大肠埃希氏菌被克隆了并且被表达了。 通过生长细胞在1 M山梨糖醇面前在18 °C， 蛋白质得到了以可溶解和激活型。 再组合SGAP的氨基酸序列包含了不同与早先出版序列的四氨基酸。
再程序化当地蛋白质表明氨羰基丙氨酸70和184实际上是天门冬氨酸和在再组合蛋白质。 基于SGAP晶体结构， Glu131和Tyr246提议是催化作用的残基。 Glu131的替换导致4�的活动损失？ 数量级， 一致与作为一般基本的残基的Glu131。变化在Tyr246导致大约活动的一百倍的减少， 建议这残基在转折状态中间体的安定介入。
作者主题词： 氨基肽酶; 可溶解表示; 山梨糖醇; 催化作用的机制; 链霉菌列伊pNA， 白氨酸巴拉硝基酰苯胺; SGAP， 链霉菌氨基肽酶
1介绍
氨基肽酶(APs)是摧化氨基酸的*从蛋白质和肽氨基终点的一个小组exopeptidases。 APs活动同许多生物作用联系在一起例如蛋白质成熟性， 蛋白质退化， 激素水平章程和细胞周期控制。所以， 这些酵素在许多病理性条件扮演一个重要角色包括癌症， 大瀑布， 囊性纤维化， 白血病和HIV感染症[1, 2, 3, 4, 5，6].
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时间：2023-08-30 17:05
在来自 Streptomyces griseus 的双锌 aminopeptidase 中的接触反应残留物的确认
Yifat Fundoiano-Hershcovitza 、 Larisa Rabinovitcha 、 Yael Languta, 恰好的 Reilandb 、 Gil Shohamb 和 Yuval Shoham
一个生物科技部和食物工程学、催化剂作用科学和技术的学会、技术、海法 32000 的 Technion-以色列学会, 以色列结构的化学无机化学和实验室和生物学、耶路撒冷、耶路撒冷 91904 的希伯来*学的 b 部门, 以色列
被一般承认的 2004 年六月 16 日; 校订了 2004 年七月 1 日; 接受了 2004 年七月 1 日。 可得的在线 2004 年七月 14 日.
摘要
来自 Streptomyces griseus(SGAP) 的 aminopeptidase 已经被复制而且在大肠杆菌被被表达。 藉由是在 18 °C ，蛋白质被以一种溶解而活跃的形式获得。 recombinant SGAP 的含氨基酸序列包含了不同于先前出版的序列的四种含氨基的酸。再，本国蛋白质的序列指出 asparagines 70 和 184 事实上是 aspartic 酸当做在 recombinant 蛋白质中。 基于 SGAP 的水晶结构,Glu131 和 Tyr246 被计划是接触反应的残留物。Glu131 的替换造成了大小的 4-5个次序的活动的损失, 一致的与作为一般的恶劣残渣的 Glu131 演戏。 在 Tyr246 的变化造成了活动的大约 100 折层减少,建议这一个残渣参与转变州中间物的安定。作家牛鼻子字: Aminopeptidase; 溶解的表达; 山梨醇; 接触反应的机制; Streptomyces griseus
罗马尼亚的货币单位-pNA, 白氨酸-帕拉-nitroanilide; SGAP, Streptomyces griseus aminopeptidase
1. 介绍
Aminopeptidases(美联社) 是催化来自含氨基者的含氨基酸的劈开的一群 exopeptidases-蛋白质和缩氨酸的终点。 美联社活动与许多生物学的功能，像是蛋白质的成熟、蛋白质降格、荷尔蒙水平规则和细胞-周期的控制有关。 因此，这些酵素在包括癌、大瀑布的许多病理的情况扮演重要角色, 胞囊的纤维症、白血病和爱滋病毒传染 [1,2,3,4,5 和 6].
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时间：2023-08-30 17:05
APs可以被分类入根据他们的序列同源和氏族的家庭。
许多知道的氏族M
APs是metallopeptidases
[7和8]，并且家庭M28
APs包括在他们的活跃站点容纳二个锌离子的细菌和人的酵素。
某些细菌APs在这个家庭是链霉菌
aminopetidase
(SGAP)，
气单孢菌属proteolytica氨基肽酶(AAP)和想像氨基肽酶从枯草杆菌(BSAP)。
家庭M28也包括人的蛋白质例如摄护腺具体膜抗原(PSMA)和谷氨酸羧肽酶II
(GCP-II)
[9和10]
这二医疗上重要人的蛋白质催化作用的领域与细菌APs分享30
0identity，
包括被保存的催化作用的残基和锌约束ligands
[11，
12和13]。
迄今，
非常少量双重锌APs被描绘了，并且被*的机构数据是可利用的在metalloaminopeptidases这类。
显露co催化作用的活跃站点APs机制根据在设计作为配药的新的抗化剂的潜力是特别重要的[14和15]。
细菌APs也是优秀候选人为结构作用分析，
因为他们可以容易地被生产和被净化作为再组合蛋白质。
SGAP是30
kDa，
耐高温，
在它的基体更喜欢大疏水氨基终点残基的双重锌AP
[16和17]。
我们与它的反应产品[11一起最近解决了SGAP晶体结构，
12和13]。
凭晶体结果和分子动力学模仿，
介入Glu131和Tyr246的一个催化作用的机制提议[12]
(。
1).
Glu131被建议作为激活一个水分子为对基体羰基碳的一次亲核攻击的一个一般基地，
并且作为氢核“shuttle�
？在催化作用的周期期间，
和为嗜热菌蛋白酶[18]首先提议。
Tyr246可能对立N终端基体[12的]羰基碳(。
1).
